Estructura terciaria de las proteínas






Temario de Biología

Artículo: Las proteínas

Capítulo anterior: Estructura secundaria
Capítulo posterior: Estructura cuaternaria


La cadena polipeptídica, aunque estabilizada por su estructura secundaria, puede aún sufrir giros y plegamientos, adquieriendo una disposición tridimensional conocida como estructura terciaria de la proteína. Un ejemplo de ello se aprecia en las figuras inferiores.


Las causas que determinan el plegamiento de la cadena peptídica se relacionan con la búsqueda de estabilidad de la molécula; determinadas interacciones fisicoquímicas entre diversas cadenas laterales de la molécula pueden originar una disposición tridimensional más estable en el medio en que se encuentre la proteína.

Las principales interacciones no covalentes que pueden establecerse entre las cadenas laterales de aminoácidos son:

  • Puentes de hidrógeno entre cadenas polares que presenten algún grupo que pueda actuar como aceptor o donador de hidrogeniones, como los grupos -OH de la serina o de la treonina. También pueden participar en estas interacciones los grupos C=O y N-H de los enlaces peptítidos no implicados en la estabilización de la estructura secundaria.

  • Interacciones electrostáticas entre grupos con carga eléctrica opuesta, como puede ser un grupo carboxilo de una cadena lateral y un grupo amino de otra. También entrean en esta categoría las interacciones entre grupos químicos que sin presentar carga eléctrica neta sí que poseen un extremo con carga parcial positiva o negativa, como los grupos amida de la asparagina y la glutamina.

  • Interacciones de Van der Waals, es decir, interacciones muy débiles entre grupos no cargados pero que pueden polarizarse por la presencia de una carga o por desplazamientos electrónicos temporales.

  • Interacciones hidrofóbicas. Los grupos apolares no pueden interaccionar con el agua, medio en el que habitualmente se encuentran las proteínas; esto hace que aminoácidos apolares tiendan a interaccionar entre sí ocultándose del agua que envuelve la molécula.

Estructura terciaria de una proteína
Algunas de las interacciones entre cadenas laterales que conducen a la estabilización de la estructura terciaria de una proteína.

Además de estas interacciones no covalentes, cuando dos residuos de cisteina se encuentran próximos entre sí, pueden formar un puente disulfuro, enlace covalente que resulta de la oxidación de dos tioles. El puente disulfuro es la interacción más fuerte de cuantas estabilizan una estructura terciaria, por ser un enlace covalente, pero es también el menos frecuente de todas ellas.

Estructura terciaria de una proteína II
Estructura terciaria de una proteína que presenta varias hélices α y hojas plegadas adoptando una estructura tridimensional.