Las proteínas en la dieta



Las proteínas de la dieta tiene como función el aporte de nitrógeno y aminoácidos esenciales, a partir de los cuales nuestro organismo sea capaz de sintetizar nuevas proteínas, cuyas funciones son variadas y de vital importancia:

1.- Estructural. Las proteínas son los ladrillos y el cemento que forman nuestro cuerpo. Las membranas celulares están formadas por lípidos y proteínas en una determina estructura fija. Asimismo la principal molécula estructural de huesos, cartílagos, piel y del tejido conectivo en general, es una proteína, el colágeno.

2.- Transporte y almacén de moléculas o iones. La principal molécula transportadora en nuestro organismo es la albúmina. La prealbúmina, la transferrina, la ceruloplasmina o la hemoglobina, son otros ejemplos de proteínas transportadoras. Del mismo modo, pueden servir de "almacenes" de las mismas sustancias, tal es el caso de la ferritina, cuya función es la de servir de reservorio tisular de hierro.

3.- Reguladora. Existen multitud de hormonas, enzimas y neurotransmisores de carácter proteico, cuya misión es regular el correcto funcionamiento de órganos y células.

4.- Defensiva. Las inmunoglobulinas o los factores del complemento son proteínas esenciales para la defensa del organismo ante cualquier infección.

5.- Energética. Los esqueletos carbonados de las proteínas se pueden utilizar y se utilizan, como fuente energética, cuando la ingesta de carbohidratos y/o lípidos es insuficiente, lo que va causar consunción muscular y descenso en las proteínas plasmáticas y viscerales, que será tanto más grave, cuanto intenso sea el déficit de ingesta energética. De la misma forma, cuando la ingestión de proteínas es superior a las necesidades, éstas se queman obteniendo energía, que se almacena en forma de triglicéridos en el tejido adiposo. 1 g. de proteínas aporta, aproximadamente, 4 Kcal (17KJ).

Digestión y metabolismo de las proteínas

La cantidad total de proteínas que se deben digerir al día es de 70-100 g de proteínas dietéticas, y entre 35-200 g de proteínas endógenas provenientes de las enzimas digestivas y de las células descamadas.

La digestión y la absorción proteica es un proceso muy eficaz en los humanos sanos y solo se eliminan 1-2 g de nitrógeno con las heces al día, lo que equivale a 6-12 g de proteínas.

Excepto durante los primeros días posteriores al nacimiento los oligopéptidos y los polipéptidos no se absorben intactos o, para ser exactos, se absorben en cantidades mínimas. Las proteínas se rompen mediante hidroxilasas específicas, es decir peptidasas. Las peptidasas se dividen en endopeptidasas (proteasas) que atacan los enlaces internos y liberan fragmentos peptidicos largos y exopeptidasas, que liberan aminoácido por aminoácido, bien sea comenzando por el extremo COOH (carboxipeptidasas) o por el extremo NH3 (aminopeptidasas). Las endopeptidasas son importantes para romper las cadenas polipeptídicas en trozos más pequeños, que pueden ser atacados eficazmente por las exopeptidasas. El producto final son los aminoácidos libres, que se absorben por las células.

La digestión proteica no comienza hasta la llegada del alimento al estómago y ocurre en tres fases.

Digestión Gástrica

En el estómago, el ácido clorídrico, desnaturaliza las proteínas haciéndolas más asequibles a las proteasas. Además, se secreta pepsinógeno, el cuál se activa de forma autónoma cuando el pH gástrico baja de 5. Se transforma entonces en pepsina que, a su vez, es capaz de activar el paso del pepsinógeno restante (autocatálisis). La acción de la pepsina gástrica da lugar a péptidos grandes y algunos aminoácidos libres, que estimulan la liberación de la colecistoquinina en el duodeno.

Digestión Pancreática

La colecistoquinina actúa sobre el páncreas y éste secreta una serie de encimas destinadas a la digestión proteica. La presencia de aminoácidos en el duodeno, provoca a su vez la liberación de enteropeptidasa, por parte de los células de la mucosa intestinal y que es responsable de activar el tripsinógeno pancreático y lo transforma en tripsina, que posteriormente activará al tripsinógeno restante, de forma autocatalítica y también al resto de los proenzimas pancreáticos: el quimiotripsinógeno se convierte, así, en quimiotripsina, la proelastasa en elastasa, las procarboxipeptidasas en carboxipeptidasas y las proaminopeptidasas en aminopeptidasas.

Al final de la digestión pancreática, obtendremos: oligopéptidos, tetrapéptidos, tripéptidos y dipéptidos.

Digestión Intestinal

Por último las endopeptidasas, aminopeptidasas y endopeptidasas, del borde en cepillo de los enterocitos, acaban degradando los oligo, tri y dipéptidos a aminoácidos libres.

El transporte de aminoácidos a través de la membrana enterocítica, es un proceso activo, Na+-dependiente, similar al transporte de glucosa, que utiliza receptores específicos para cada aminoácido.

La mayoría de L-aminoácidos pueden atravesar la membrana citoplasmática contra gradiente de concentración, pero no es necesario ya que la concentración luminal suele superar en mucho la concentración plasmática:0.1-0.2 mM.

También se pueden absorber cantidades relativamente importantes de polipéptidos enteros. Este proceso es especialmente importante en los fetos y los neonatos, ya que de esta manera adquieren los anticuerpos que contiene la leche materna y continúa durante toda la vida. La absorción de péptidos grandes, puede ser un factor importante en la aparición de alergias alimenticias.

Una vez en el enterocito, lo aminoácidos pasan a los capilares y desde allí se destinan a realizar las distintas funciones proteicas,ya indicadas (anabolismo). Los tejidos de nuestro organismo sufren también un catabolismo proteico consecuencia de la inevitable degradación de las proteínas corporales. Los aminoácidos resultantes de esta degradación son entonces oxidados.

La oxidación de los aminoácidos ocurre en el hígado y tiene como consecuencia la ruptura en un grupo amino y otro cetoácido. El grupo amino, se combina con agua para dar amoniaco, que se transforma en urea y se excreta por el riñón. El grupo cetoácido puede seguir tres caminos:

1.- Oxidarse para dar energía.
2.- Sufrir una aminación y transformarse en aminoácidos no esenciales.
3.- Convertirse en grasa y almacenarse.

No existe en nuestro organismo un almacén de aminoácidos, así que cuando se ingiere más proteínas de las que se necesitan, este exceso sufre los procesos de catabolismo indicados y o bien se queman para obtener energía o bien se almacenan en forma de grasa.


Necesidades proteicas

Ningún nutriente ha estado sujeto a tantos debates y revisiones sobre sus necesidades, como las proteínas. La principal causa de esta controversia son las variaciones en las necesidades con la edad, estado patológico y fisiológico.

Los requerimientos proteicos se establecen en base al balance de nitrógeno, el cual definimos como la diferencia entre el nitrógeno ingerido y el nitrógeno excretado.

BN=NI-NE

(NI) Nitrógeno Ingerido: Las proteínas de la dieta, contienen en promedio 16% de nitrógeno. Se calcula que 6,25g de proteínas equivalen a 1 g de nitrógeno.
(NE) Nitrógeno Excretado: El nitrógeno se pierde por orina, heces, sudoración y otros líquidos corporales. Dado que el cálculo de pérdidas por otras vías es sumamente complejo, en la práctica, las pérdidas de nitrógeno se calculan según la fórmula que tiene en cuenta únicamente las pérdidas fecales y urinarias.:

Nitrógeno urinario+4

El nitrógeno urinario puede calcularse de forma directa por el método de Kjedahl, pero es un método laborioso y caro, por lo que suele estimarse a partir de la urea:

N en orina=(gramos de urea/24h)x 0,56

Un balance positivo implica un aumento en la cantidad total de proteínas corporales (pe. durante el crecimiento o en la realimentación postquirúrgica), mientras que un balance negativo implica pérdida proteica y de masa muscular. Puede ocurrir bien por una ingesta inadecuada (desnutrición) o por un proceso patológico que obligue al organismo a utilizar sus depósitos proteicos como fuente de energía (sepsis, grandes quemados, etc.). Un balance negativo también puede resultar de una dieta pobre en algún aminoácido esencial, ya que en esa situación, la síntesis proteica es imposible.

Recomendaciones

En general, según las últimas revisiones y con relación a las recomendaciones más antiguas (1973), se han aumentado las recomendaciones de ingesta proteica para los adultos y se han disminuido las de los neonatos y lactantes.

Las recomendaciones de proteínas se pueden expresar como porcentaje de la ingesta calórica. Actualmente se recomienda que un 15% de las calorías ingeridas provengan de las proteínas.

Más exactas son las recomendaciones expresadas en g/kg de peso. Estas son de 0,75g /kg de peso y día y se ven afectados por varias circuntancias.

Parámetros que afectan a las necesidades de la ingesta proteica

  • El crecimiento. Las demandas proteicas son máximas en la niñez (1.8 g/Kg de peso) y mínimas en la edad adulta (0.75g/Kg de peso), debido a que mientras los primeros almacenan tejidos nuevos, los requerimientos de los últimos solo deben cubrir las pérdidas diarias normales.

  • Embarazo y lactancia. En la mujer embarazada o en periodo de lactación, las necesidades se elevan ya que debe atender a las necesidades propias y a las del niño en crecimiento.

  • La edad. Las necesidades en el adulto varían poco con la edad, si bien, en el anciano, debido a la posible existencia de alteraciones en la digestión y metabolización de las proteínas de la dieta, se aconseja que la calidad proteica de ésta sea máxima.

  • El ejercicio. El grado de actividad física, no tiene importancia primordial en el cálculo de la ración de proteínas. En el trabajo pesado se necesitará mayor ingesta energética que en el sedentario, pero no aumentan las necesidades de proteínas si se satisfacen las necesidades calóricas a base de carbohidratos y lípidos. Las necesidades proteicas aumentan, ligeramente, en el atleta en periodo de entrenamiento en el que está aumentando la masa muscular, pero debe quedar claro, que es el entrenamiento y no la ingesta proteica, el responsable de este aumento de músculo. Cantidades superiores a 2g/kg de peso no suponen ninguna ventaja en cuanto a la adquisición de masa muscular.

  • Enfermedades y cirugía. Las situaciones de estrés metabólico (sepsis, quemaduras, traumatismos, cirugía) provocan un intenso catabolismo que aceleran las necesidades proteicas, ya que éstas se consumen rápidamente debido a que, en estas circunstancias, están aumentadas las necesidades energéticas y además, está alterado el metabolismo de forma que la utilización de carbohidratos y lípidos como fuente energética está dificultada. Por ello, en las diversas patologías las necesidades de nitrógeno aumentan. En la tabla siguiente se pueden observar los requerimientos según el grado de estrés metabólico y la pérdida de nitrógeno por orina.

Valor nutritivo de las proteínas

No sólo es importante la cantidad de proteínas que ingerimos, si no también la calidad de las mismas y ésta viene determinada por el grado en que dicha proteína es capaz de satisfacer las necesidades de nitrógeno y aminoácidos esenciales del consumidor.

Cuando se evalúa una fuente alimentaría de proteínas, se debe tener en cuenta varios factores:

a.- El contenido total de proteína y/o nitrógeno
b.- Su patrón de aminoácidos
c.- La digestibilidad de las proteínas
d.- La biodisponibilidad de dichos aminoácidos

Contenido en Nitrógeno. Como ya se ha mencionado, el contenido medio en nitrógeno de las proteínas de la dieta, es del 16%, según esto se establece que el contenido en proteínas de un alimento equivale a g de nitrógeno x 6,25; para alimentos cuya composición proteica difiere sustancialmente de la media.

Contenido en aminoácidos esenciales. Aunque los aminoácidos esenciales constituyen aproximadamente el 40% de las proteínas de los tejidos, en los adultos sólo el 20% de la ingesta proteica total debe estar constituida por aminoácidos esenciales, mientras que esta cantidad se eleva al 35% en los niños. Estas cantidades son menores de las que se pudiera esperar porque los aminoácidos esenciales se retienen dentro del cuerpo y no se excretan durante el recambio proteico.

Las proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales en cantidad suficiente y en la relación correcta para mantener el equilibro de nitrógeno y permitir el crecimiento se conocen como proteínas completas. Si no proporcionan todos los aminoácidos esenciales o lo hacen en cantidades inadecuadas, hablamos de proteínas incompletas. Llamamos aminoácido limitante de una proteína, a aquella aminoácidos esenciales que se encuentran en cantidades inferiores a los requerimientos necesarios para la utilización completa de la misma en la síntesis tisular. De los aminoácidos esenciales y semiesenciales para el ser humano, sólo 5 limitan la calidad proteica de la dieta: lisina, treonina, triptófano, cisteína y metionina.

Todas las medidas biológicas de la calidad proteica se determinan en función de la concentración de los aminoácidos limitantes.

Una forma de calcular la calidad proteica es la llamada Tasa Química, que consiste en comparar la cantidad del aminoácido más limitante en un alimento, con una proteína patrón de referencia, según la fórmula:

100 x (mg de aminoácido en 1g de la proteína prueba / mg de aminoácido en 1 g de proteína de referencia)

Las proteínas de referencia más utilizadas son la del huevo y la de la leche materna. LA FAO/OMS en su informe de 1973 estableció también un patrón teórico.

Otra forma de medir la calidad proteica es mediante el Valor Biológico (VB) que se define como la fracción de nitrógeno retenido en el cuerpo para el crecimiento y mantenimiento de la síntesis celular y se determina por la fórmula:

VB=(NI-NU-NF)/(NI-NF)

donde NI: Nitrógeno Ingerido
NU: Nitrógeno Urinario
NF: Nitrógeno Fecal

El VB =1,0 cuando la retención del nitrógeno es del 100% o, lo que es lo mismo, cuando la excreción de nitrógeno urinario no cambia.

Las proteínas de mayor valor biológico son la proteína del huevo y la de la leche materna, con un VB=1. También son proteínas de muy buena calidad las de la carne o pescado, mientras que los cereales tienen un VB bajo al ser carentes en lisina, triptófano y treonina y la gelatina tiene un VB de 0, por carecer en absoluto de triptófano. En la siguiente tabla se puede observar el VB de algunos alimentos.

Digestibilidad

Una proteína puede tener un VB muy alto, pero si su digestibilidad y absorción es limitada su valor nutritivo será bajo.

La digestibilidad depende de:

Factores intrínsecos (pe. las proteínas animales se digieren mejor que las vegetales).

La existencia de antinutrientes en los alimentos, que inhiben la utilización digestiva de las proteínas y por tanto su absorción. En la clara del huevo, y en las leguminosas, en especial en la soja, existen antitripsinas y antiquimiotripsinas, que inhiben la acción de los enzimas digestivos. Dichos antinutrientes se inactivan con el calor, por eso la ingestión de estos alimentos crudos no tiene valor nutritivo, mientras que si se cocinan, son una importante fuente de proteínas.

Es importante conocer la digestibilidad real de la dieta. La digestibilidad relativa se calcula con respecto a la de proteínas de alto valor biológico, como el huevo, la leche, la carne o el pescado y cuya digestibilidad real es de aproximadamente, 0,95.

Multiplicando el VB por su digestibilidad verdadera, podemos determinar la Utilización Proteica Neta.

UPN= VB x (%digestibilidad verdadera/100)

que tiene en cuenta las pérdidas de nitrógeno durante la digestión y es la proporción de nitrógeno ingerido, que es retenido por el organismo.

Biodisponibilidad de aminoácidos en la dieta

En ciertas circunstancias la disponibilidad de los aminoácidos de la dieta, puede ser menor de lo que esperaríamos según su composición química. El almacenamiento inadecuado, o el procesamiento industrial y culinario puede alterar el aprovechamiento de los aminoácidos ingeridos.

Así, las proteínas en presencia de un azúcar reductor, como la lactosa o la glucosa, si se calientan o se almacenan en condiciones de temperatura y humedad elevadas, sufren la reacción de Maillard, en la cual el azúcar reacciona con las cadenas laterales libres de la lisina, bloqueando su utilización por el organismo hasta en un 30%. Esta reacción ocurre en muchas ocasiones durante la uperización de la leche (que adquiere entonces un color ligeramente pardo) o en el almacenamiento inadecuado de las leches en polvo. Es, por otro lado, buscada de forma voluntaria, en el horneado del pan, ya que es la responsable de la formación de la corteza.

El tratamiento con álcalis o ácidos, provoca una hidrolización de los aminoácidos que favorece su digestibilidad. Es el caso del tratamiento con cal del maíz para la elaboración de las tortillas en Hispanoamérica, si bien, si el tratamiento con álcalis es excesivo, se pueden destruir la lisina y la cisteina.

La aplicación de calor provoca desnaturalización de las proteínas, lo que facilita el ataque enzimático y la digestibilidad de las mismas.

Cuando analizamos la calidad de la proteína de una dieta, debemos, por lo tanto asegurarnos de que aporta suficiente cantidad de proteína, con una adecuada digestibilidad y un buen valor biológico.

Complementación proteica

En la práctica no tiene utilidad hablar de valor nutricio de un alimento, ya que normalmente la dieta consiste en una mezcla de varios. Para que tenga lugar la síntesis proteica en nuestro organismo, los aminoácidos esenciales tiene que estar todos presentes, al mismo tiempo y en las cantidades necesarias. Así la ingestión de dos alimentos que se complementan unos con otros en sus aminoácidos deficitarios, dan con resultado una dieta de alto Valor Biológico.

En general podemos decir que carnes, pescados y legumbres son deficitarios en metionina y que los cereales y los vegetales lo son en lisina. Si ingerimos cereales+legumbres (arroz + lentejas), cereales+productos animales (pan+leche), conseguiremos una dieta de un valor nutricio similar al del huevo.

En una dieta equilibrada la ingesta proteica debe ser de un 50% de proteínas animales y un 50% de proteínas vegetales.

Efectos fisiopatológicos

Ingestión excesiva de proteínas

El exceso de ingesta proteica puede causar a largo plazo alguna alteración patológica. Por ejemplo, se ha relacionado con la aparición de insuficiencia renal crónica y es causa de hiperuricemia en sujetos predispuestos.

Por otro lado, la ingesta de proteínas por encima de las necesidades, va a dar como consecuencia que dichas proteínas se utilicen como fuente energética, ya sea inmediata o sus esqueletos carbonados, se transforman en lípidos que se almacenan en el tejido adiposo, provocando obesidad.

Es de destacar, que un consumo excesivo de proteínas, suele deberse a un alto consumo de carnes, por lo que va siempre acompañado de una ingesta elevada de grasas saturadas, factor de riesgo importante para la aparición de enfermedad aterosclerótica.

Deficiencia en la ingesta proteica

El gran problema nutricional del mundo, sigue siendo, hoy por hoy el hambre. Existen muchas comunidades en países subdesarrollados, en vías de desarrollo y aún en los países desarrollados, que se enfrentan a graves problemas de salud por desnutrición.

Aunque la disponibilidad de los alimentos es indiscutiblemente motivo de la desnutrición, también influyen la incapacidad de utilizar plenamente los alimentos que consume, cualquiera que sea su cantidad. La desnutrición provoca alteraciones en la inmunidad que hace que el individuo sea más propenso a enfermar, por otro lado, las infecciones y las enfermedades aumentan las necesidades de energía que aumentan la desnutrición, convirtiendo todo el proceso en un ciclo cerrado, del que la única salida es lamentablemente, en muchas ocasiones, la muerte.

La desnutrición proteica va siempre unida a una desnutrición energética. Cuando una persona no ingiere suficiente cantidad de alimentos, comienza a utilizar sus reservas energéticas que son en primer lugar el glucógeno muscular y hepático, éste se acaba en unas 48h. A continuación comienza a quemar los triglicéridos almacenados en el tejido adiposo. Por último, comienza a consumir sus propias proteínas como fuente calórica, lo que lleva a una pérdida de peso progresiva. Cuando ya no son suficientes las proteínas musculares comienzan a utilizarse las viscerales y las proteínas sanguíneas (albúmina, globulinas, enzimas, inmunoglobulinas, etc.) lo que lleva a un deterioro del organismo y del funcionamiento celular progresivo, que acaba en la muerte.

El marasmo es la respuesta fisiológica a la desnutrición crónica. El individuo está muy emanciado, con una reserva adiposa excesivamente baja. En niños se detiene el crecimiento, y el peso y la talla son bajos, con una relación peso/talla normal o ligeramente inferior a lo normal. La inmunidad se ve muy afectada y hay tendencia a las infecciones, que conlleva un aumento en las necesidades energéticas y un empeoramiento de la situación patológica.

El Kwashiorkor es una deficiencia proteíco energética que ocurre solamente en niños de corta edad. Se describió originalmente en Africa y etimológicamente quiere decir: "enfermedad del primer hijo cuando nace el segundo", ya que ocurre típicamente, en los niños cuando, al nacer el siguiente hermano, el primero deja de mamar y por lo tanto, comienza a consumir la dieta, escasa en proteínas y energía, de los adultos. Se distingue del marasmo en que hay edema generalizado, infiltración grasa del hígado, ascitis, dermatitis tipo "quemadura solar" y el cabello es ralo y áspero.

En un principio se pensó que se debía a una ingestión pobre en proteínas, pero adecuada en energía, pero actualmente se ha visto, que analizadas las dietas de los niños marasmáticos y las de aquellos con Kwashiorkor, no hay diferencias importantes en cuanto al aporte energético ni proteico en ambos casos, es decir, las dos son igual de pobres en nutrientes. Por otro lado, otra prueba de que el Kwashiorkor no se debe a un déficit en proteínas, es que el edema sólo se corrige cuando administramos la cantidad adecuada de energía, independientemente de la cantidad de proteínas que se administren.

Actualmente se piensa que esta patología se debe a un aumento agudo en la carga de radicales libres, en niños cuya ingesta de antioxidantes es escasa. El aumento de radicales libres, destruirá las membranas de las células de los capilares y a su vez, alterará el funcionamiento renal, conduciendo a un aumento en la retención de sodio y líquidos y subsecuentemente a edema.

También se han involucrado en la fisiopatología del Kwashiorkor, ciertas aflatoxinas y la sobrecarga de hierro, ya que, debido a la desnutrición proteica, no se pueden sintetizar suficientes proteínas transportadoras de hierro, con lo cual los niveles de hierro libre son elevados, y éste ión libre es capaz de catalizar la producción de radicales libres.

Errores innatos del metabolismo de los aminoácidos

Existen enfermedades genéticas que afectan al metabolismo de los aminoácidos y que pueden ser controladas con una dieta deficiente en dicho aminoácido. En otras ocasiones es necesario administrar las vitaminas que actúan como coenzimas, en el metabolismo de dicho aminoácido, en grandes cantidades.

Dichas enfermedades son muy raras y precisan un tratamiento individualizado.


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Citar como:

LORENZO CORCHÓN, A.. \"Las proteínas en la dieta\". asturnatura.com [en línea] Num. 455, [consultado el 12/12/2018]. Disponible en <https://www.asturnatura.com/articulos/nutricion/energia-nutrientes-componentes-dieta/proteinas-funciones.php> . ISSN 1887-5068