Filamentos intermedios



Los filamentos intermedios son fibras proteicas resistentes, parecidas a cuerdas, que desempeñan un función estructural mecánica en la célula, formados por un conjunto de proteínas específicas para cada tipo celular. Son muy abundantes en las células que están sometidas a importantes tensiones mecánicas, como es el caso de los epitelios, a lo largo de los axones de las células nerviosas y en todo tipo de células musculares. Su nombre se refiere a su diámetro, de 10 nm, menor que el de los microtúbulos, de 24 nm, pero mayor que el de los microfilamentos o filamentos de actina, de 7 nm.

Los filamentos intermedios son flexibles y resistentes, dos propiedades óptimas para soportar las tensiones mecánicas. Se ha estimado que pueden estirarse entre un 250 y un 350 % de su longitud inicial cuando se someten a fuerzas de tensión. Cuando esto ocurre disminuyen su diámetro, por lo que se estima que los monómeros de proteína que los forman pueden deslizarse unos sobre otros. Además de en esta función de resistencia parece que intervienen en otros procesos celulares. Se les postula como lugar de anclaje de numerosas moléculas de señalización. Además, interaccionan directamente con orgánulos como las mitocondrias, el aparato de Golgi y los lisosomas, por lo que pueden afectar a su funcionamiento. Aunque los filamentos intermedios son más estables en el tiempo que los microtúbulos o los filamentos de actina, también pueden desorganizarse y volver a polimerizar bajo ciertas condiciones celulares como durante el desplazamiento celular, división celular o cuando se responde a cambios de dirección las fuerzas tensoras que soportan las células.

Su estructura general se puede describir semejando estos filamentos a cuerdas, constituidas por polímeros de proteínas fibrosas en forma de bastoncillos que se encuentran en haces muy empaquetados con distribuciones helicoidales largas. Tienen una estructura básica común, formada por dos polipéptidos que se asocian lateralmente. Los filamentos intermedios se forman a partir de dímeros de 2 polipéptidos que forman un helicoide enrollado. Estos se agrupan a su vez en tetrámeros antiparalelos y en protofilamentos. La agrupación de 8 protofilamentos forma un filamento intermedio de 10 nm, con una estructura similar a la de una cuerda formada por las hebras de tetrámeros unidos cabeza con cola. La unidad funcional que se considera precursor, por su elevada estabilidad en el citosol, es el tetrámero. No requieren para su formación ATP o GTP.

Filamentos intermedios
Formación de los filamentos intermedios

Hay muchos tipos de filamentos intermedios, ya que varían según el tipo celular. Se pueden agrupar en los siguientes tipos o familias:

  • Filamentos intermedios Tipo I y II (queratina ácida y básica). Se encuentran en las células epiteliales y forman la estructura los pelos, las escamas, las plumas y las uñas. Son específicas para los diferentes tipos de células epiteliales. En los epitelios, los filamentos intermedios de tipo I y II participan en la formación de uniones intercelulares del tipo desmosoma, y en las uniones de las células a la matriz extracelular, formando uniones de tipo hemidesmosoma. Se conocen más de 30 tipos diferentes de queratinas, pero se sabe que cada tipo de célula epitelial puede tener sólo dos de ellas.

    Filamentos intermedios de queratina
    Filamentos de queratina en el citoplasma y núcleo de una célula del riñón de una rata canguro

  • Filamentos intermedios Tipo III. Se encuentran en varios tipos celulares, incluyendo: vimentina en fibroblastos, células endoteliales y leucocitos; desmina en músculo; factor glial fibrilar ácido en astrocitos y otras células gliales, y periferina en las fibras nerviosas periféricas.

  • Filamentos intermedios Tipo IV. Destacan los neurofilamentos H (pesados), M (medianos) y L (ligeros). H, M y L se refieren al peso molecular de las proteínas que forman los neurofilamentos. Otro filamento intermedio tipo IV es la internexina y algunos filamentos encontrados en el cristalino (filensina y faquinina). Estos neurofilamentos se encuentran habitualmente entrecruzados por medio de la proteína plectina. Las proteínas que forman los neurofilamentos agregan su diámetro al propio del axón y por lo tanto influyen sobre su funcionamiento (axones mas grandes o gruesos conducen más rápido la señal nerviosa). Además de los neurofilamentos este grupo comprende otras proteínas: α- internexina, nestina, sincoilina, sinemina y desmuslina, estas dos últimas localizadas en el tejido muscular.

  • Filamentos intermedios Tipo V. Son las láminas nucleares que forman un soporte filamentoso a la capa interna de la envoltura nuclear (la lámina nuclear). Las láminas son indispensables para la re­estructuración de la envoltura nuclear después de la división celular. Además se ha demostrado que las láminas pueden fijarse directamente a la cromatina y asociarse con un variado número y tipo de proteínas nucleares, incluyendo reguladores específicos de la trascripción. Estudios recientes han demostrado la importancia que tienen las láminas sobre la expresión genética, lo cual se realiza a través de varios mecanismos: determinando la organización de la cromatina, regulando la transcripción de genes específicos y participando en la transmisión de las señales que regulan los procesos anteriores.

  • Filamentos intermedios Tipo VI. El cristalino contiene un tipo de filamentos intermedios formados por dos proteínas, la CP49 (faquinina) y la CP115/CP95 (filensina). Estas proteínas son bastante divergentes evolutivamente y constituyen un tipo homólogo.



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