Filamentos de actina



Todas las células eucariotas tienen actina y en muchas de ellas es la proteína más abundante, legando a constituir el 5% o más de la proteína celular. La proteína filamentosa miosina se asocia con la actina en las células musculares y probablemente también en células no musculares.

Estructura

Los filamentos de actina están formados por moléculas de una proteína globular denominada actina G, que en presencia de ATP se polimeriza formando un filamento doble helicoidal, también llamado actina filamentosa o actina F.

En muchas células no musculares, los filamentos de actina son estructuras dinámicas que pueden aparecer y desaparecer en función de las necesidades de la célula.

Estructura de filamentos de actina
Ensamblaje de los filamentos de actina

Actina G

En cuanto a su estructura molecular, la actina G posee una apariencia globular al microscopio electrónico de barrido; no obstante, está compuesta de dos lóbulos separados por una hendidura; la estructura conforma el pliegue ATPasa, un centro de catálisis enzimática capaz de unir el ATP y Mg2+ e hidrolizar el primero a ADP más fosfato. La actina G sólo es funcional cuando posee o bien ADP o bien ATP en su hendidura; no obstante, en la célula predomina el estado unido a ATP cuando la actina se encuentra libre.

La secuencia de aminoácidos completa de este tipo de actina está formada 374 residuos de aminoácidos. Su extremo N-terminal es muy ácido mientras que su C-terminal es básico.

Actina F

La actina F tiene una estructura filamentosa interpretable como una hélice levógira monocatenaria o bien como una hélice dextrógira bicatenaria con medio paso de rosca, estando cada actina rodeada de otras cuatro. Puesto que todas las subunidades de un microfilamento apuntan hacia el mismo extremo, se dice que el polímero presenta polaridad en su estructura. Este hecho da lugar a una convención: se nombra al extremo que posee una subunidad de actina exponiendo el lugar por el que une ATP al medio como extremo (-) mientras que en el opuesto, en el cual la hendidura está dirigida a otro monómero adyacente, es el extremo (+).

En el músculo, el filamento helicoidal de la actina F contiene también una molécula de tropomiosina, una proteína que se enrolla alrededor de la hélice de actina F. Durante el estado de reposo celular, la tropomiosina recubre los sitios activos de la actina de modo que no se logra la interacción actina-miosina que produce la contracción muscular. Unidas a lo largo de la hebra de tropomiosina hay otras moléculas proteicas, las troponinas, complejos de tres polímeros: troponina I, troponina T y troponina C.

Proteínas moduladoras

Una de las grandes ventajas de los filamentos de actina es la versatilidad con que se crean y se destruyen, así como por su capacidad de asociarse y formar estructuras tridimensionales muy diferentes. Esto es gracias a las denominadas proteínas moduladoras de la actina, las cuales afectan a la velocidad de creacción y destrucción de filamentos, a la velocidad de polimerización, así como a la disposición tridimensional de los propios filamentos. De hecho, prácticamente no existen ni microfilamentos, ni proteínas de actina "desnudos" en el citosol, sino siempre unidos a alguna proteína moduladora.

Las proteínas moduladoras se pueden clasificar en diferentes tipos:

  • Afectan a la polimerización. Algunas proteínas, como la profilina, se unen a las proteínas de actina libres y favorecen su unión a filamentos preexistentes, mientras otras, como la timosina, inhiben su unión.
  • Hay proteínas moduladoras, como las fimbrina y la a-actinina, que permiten la formación de haces de filamentos de actina mediante el establecimiento de puentes cruzados entre filamentos, mientras otras, como la filamina, permiten la formación de estructuras reticulares.
  • Ciertas proteínas moduladoras, como la cofilina, la katanina o la gesolina, provocan la rotura y remodelación de los filamentos de actina.
  • También hay proteínas que median en la interacción de los filamentos de actina con otras proteínas relacionadas, como es el caso de la tropomiosina, que media la interacción entre actina y miosina.
  • Las proteínas de anclaje permiten la unión de los filamentos de actina a estructuras celulares como las membranas o a otros componentes del citoesqueleto.

Existen factores adicionales que condicionan la acción de estas proteínas moduladoras, como la variación en la concentración de calcio, proteínas como las Rho-GTPasas, la presencia de lípidos o la mayor o menor expresión génica de sus ARN mensajeros. También hay drogas que afectan a la polimerización de los filamentos de actina. Por ejemplo, las citocalasinas impiden la polimerización y las faloidinas impiden la despolimerización.

Funciones

Las principales funciones de los filamentos de actina son:

  • Intervienen en la contracción muscular. En el músculo, el filamento helicoidal de la actina F contiene también una molécula de tropomiosina, una proteína que se enrolla alrededor de la hélice de actina F. Durante el estado de reposo celular, la tropomiosina recubre los sitios activos de la actina de modo que no se logra la interacción actina-miosina (esta interacción da lugar a un deslizamiento entre ambos que, por coordinación de muchos copias de estos elementos dispuestos en los músculos, produce su contracción). Unidas a lo largo de la hebra de tropomiosina hay otras moléculas proteicas, las troponinas, complejos de tres polímeros: troponina I, troponina T y troponina C.30 La función moduladora de la tropomiosina depende de la interacción con la troponina en presencia de iones de Ca2+. En capítulos posteriores se estudiará con más detalle la contracción muscular.

    Estructura de filamentos de actina asociados a miosina con las proteínas asociadas
    Estructura de filamentos de actina asociados a miosina con las proteínas asociadas

  • Intervienen en el movimiento ameboide y en la fagocitosis mediante la formación de pseudópodos. Estos pseudópodos son prolongaciones dinámicas de la superficie celular que contiene actina. En el interior de los pseudópodos los filamentos de actina se disponen de forma ordenada, con sus extremos en crecimiento hacia el exterior. Se cree que la polimerización de los filamentos de actina, justo por debajo de la membrana plasmática, interviene en la extensión del pseudópodo y por tanto colabora en el desplazamiento de la célula.

  • Producen corrientes citoplasmáticas o de ciclosis.En las células vegetales, las corrientes citoplasmáticas hacen girar el citoplasma alrededor de su vacuola central.

  • Forman el anillo contráctil. Durante la división celular, se forma alrededor del ecuador celular, por debajo de la membrana plasmática, un haz de filamentos de actina y miosina conocido como anillo contráctil. El estrechamiento del anillo conducirá a la separación de las células hijas.

  • Mantienen la estructura de las microvellosidades. Así, en el interior de las microvellosidades de las células del epitelio intestinal hay un haz de filamentos paralelos de acina que mantienen su estructura rígida.

  • Contribuyen a reforzar la membrana plasmática. Muchas células animales poseen una densa red de filamentos de actina justo por debajo de la membrana plasmática. Esta red constituye el córtex celular, que da fuerza mecánica a la superficie de la célula y le permite cambiar de forma y moverse.


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Citar como:

LORENZO CORCHÓN, A.. \"Filamentos de actina\". asturnatura.com [en línea] Num. 498, [consultado el 9/12/2018]. Disponible en <https://www.asturnatura.com/articulos/citosol-citoesqueleto/filamentos-de-actina.php> . ISSN 1887-5068