Propiedades de las proteínas


De la estructura de las proteínas derivan propiedades de interés que hacen posible muchas de las funciones que desempeñan estas biomoléculas en los organismos. entre ellas destacan las siguientes.



Especificidad

Esta propiedad se mencionó al hablar de la estructura primaria, como consecuencia del elevado número de posibilidades de combinación de los veinte aminoácidos proteicos en moléculas de decenas y centenas de miles de aminoácidos.

Además, la secuencia de aminoácidos determina las posibles estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias que la proteína puede adquirir y éstas, a su vez, determinan la función de la proteína.

Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la capacidad de las proteínas para presentar una secuencia específica de aminoácidos:

  • Las enzimas, pues existe una enzima diferente para cada sustrato (ligando al que se une la enzima) y para cada reacción química que puede experimentar dicho sustrato. De esta especificidad depende en gran medida la elevada eficiencia de las enzimas como catalizadores de las reacciones de los organismos.
  • Las proteínas inmunes o inmunoglobulinas, pues cada antígeno provoca en las células inmunitarias la elaboración de una proteína que interaccionará específicamente con las moléculas de dicho antígeno; cada nuevo antígeno reconocido por el organismo, genera una nueva proteína inmune (o anticuerpo).

La especificidad se muestra a diversos niveles:

  • Especificidad de función. Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura cuaternaria de la proteína, responsable en última instancia de su función característica. Una pequeña función puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.
  • Especificidad de especie. Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes especies que tengan una composición y estructuras similares. A estas proteínas se les denominan homólogas. Es el caso, por ejemplo, de la insulina, que se encuentra exclusivamente en vertebrados.

Comportamiento ácido-base

Los grupos carboxilo y amino unidos al carbono α de los aminoácidos componentes de una proteína están neutralizados formando los enlaces peptídicos, a excepción de los extremos N-terminal y C-terminal, y por tanto podemos decir que no influyen las propiedades ácido-base de las proteínas.

Hay aminoácidos con la cadena lateral ionizable y con carácter ácido o con carácter básico. Por eso, tendrán una determinada carga eléctrica neta en función del pH del medio; también las proteínas presentarán una carga neta diferente en función del pH y de los aminoácidos que la compongan.

Cada proteína presentará, al igual qe los aminoácidos, una curva de comportamiento ácido-base similar a la señalada para los aminoácidos y presentará un punto isoeléctrico o valor de pH para el que la carga neta de la proteína sea nula.

Solubilidad de las proteínas

Las proteínas son más solubles en agua si presentan más aminoácidos polares (con carga o sin ella) que aminoácidos apolares, pues en este segundo caso las cadenas laterales interaccionan entre ellas con más fuerza que el agua circundante.

La mayor parte de las proteínas estructurales fibrilares son insolubles en agua. La mayor parte de las proteínas globulares son solubles porque colocan las cadenas hidrófilas en la periferia de la molécula, concentrando los grupos apolares en el interior.

La solubilidad de las proteínas viene afectada por el pH del medio, pues de éste depende el número de cargas eléctricas; a valores de pH próximos al pI la solubilidad será mínima, pues la ausencia de cargas favorece la interacción entre grupos apolares de las diferentes moléculas de proteína.

La solubilidad también se ve afectada por la concentración salina del medio. Así, las proteínas son más solubles en disoluciones salinas diluidas, pues los iones contribuyen a aumentar la polaridad de las cadenas laterales. Las proteínas se disuelven peor en disoluciones salinas concentradas, pues los iones compiten con las moléculas de proteína por rodearse de moléculas de agua.

Desnaturalización de las proteínas

Las proteínas son sintetizadas por la célula con una estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria adecuadas a la función que han de desempeñar. A esta estructura se llama estructura nativa.

Se llama desnaturalización a la pérdida de la estructura nativa; generalmente las proteínas desnaturalizadas solamente conservan la estructura primaria con que fueron sintetizada.

Las causas de la desnaturalización pueden ser:
  • El aumento de la temperatura, que puede modificar el tipo de interacciones de cadenas laterales de aminoácidos.
  • El cambio extremo de pH, que altera la distribución de cargas eléctricas en la molécula y por tanto afecta a todas las interacciones electrostáticas que fijan la estructura nativa.
  • La presencia de sustancias similares a los aminoácidos, como la urea o el ion guanidinio, que compite con los grupos carboxilo y amino de las proteínas para establecer puentes de hidrógeno.
La desnaturalización puede ser reversible, cuando al cesar el agente que provocó el cambio en la estructura, la proteína vuelve a recuperar su conformación, o irreversible, cuando la recuperación de la estructura nativa no puede volver a alcanzarse.

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