Estructura secundaria de las proteínas


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Un fragmento de cadena polipeptídica puede adoptar diferentes disposiciones espaciales según los ángulos que forman entre sí los planos de la amida. A dicha disposición espacial se la conoce como estructura secundaria de las proteínas.



La estructura secundaria más frecuente en las proteínas es la hélice α, postulada en 1951 por Pauling y Corey, y confirmada seis años después por los estudios de difracción de rayos X. Está representada esquemáticamente en la figura inferior. Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira; las cadenas laterales se proyectan hacia afuera de la hélice y los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos quedan hacia arriba o hacia abajo, en dirección más o menos paralela al eje de la hélice; esto permite que se formen enlaces de hidrógeno entre un C=O y un N-H, concretamente cada cuatro aminoácidos.

Otra estructura secundaria descubierta simultaneamente por los mismos investigadores que en el caso anterior es la estructura β, también llamada hoja plegada. En este caso, los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zigzag y la estructura se estabiliza mediante puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de aminoácidos pertenecientes a diferentes segmentos de la misma o de diferente cadena.

Las estructuras secundarias vistas no son las únicas posibles pero sí las más frecuentes. Otro caso, que se da únicamente en el colágeno, es una hélice formada por tres cadenas peptídicas que se arrollan entre sí.

El que una proteína adquiera una u otra estructura secundaria depende en definitiva de su secuencia de aminoácidos o estructura primaria. Una misma cadena polipeptídica puede adquirir diferentes estructuras secundarias en diferentes segmentos de la misma.

Estructura secundaria de una proteína
Estructura secundaria de una proteína. Se muestra la hélice α, hoja plegada β y una proteína mostrando los dos tipos de estructura en su cadena.

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